VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN. 79 War der Zustand des Caseins in der Milch von allen schon längst für eine Alkaliverbindung anerkannt worden, so fing man allmälig an, den Zustand des Pro¬ teins auch in den übrigen Flüssigkeiten als eine Verbindung eines Alkali mit dem Protein zu deuten. Diese Lehre, wiederholen wir, wurde in die damaligen Lehrbü¬ cher aufgenommen. Hoppe-Seyler dialysirte Serum in einer Schweinsblase und fand, dass dasselbe auf diesem Wege von dem Alkali, welches mit dem Protein verbun¬ den sei, nicht befreit werden könne, da das Band zwischen dem „Albumin“ und dem Alkali ungleich stärker als die Anziehungskraft zwischen dem Alkali und dem Wasser sei (47 p. 245). Gerhardt (29 p. 477) nahm sogar zwei Verbindungen an: ein saures Natronalbuminat mit einem Natriumatom und ein neutrales—mit zwei Atomen. Eigentlich ist das nichts anderes als eine hypothetische Erklärung der Fällung des Blutserums beim Erwärmen, indem man von der Meinung ausgeht, dass sämmtliches Protein des Serums mit einem Alkali verbunden sei; ist dies richtig, so fragt es sich, warum beim Kochen der erwähnten Flüssigkeiten nicht vollständige Fällung des Proteins stattfindet. Gerhardt’s Erklärungen zufolge zersetzt sich das saure Natronalbuminat, wobei das vom Alkali befreite Protein ausfällt, während das neutrale, zwei Natriumatome enthaltende Alkalialbuminat gelöst bleibt (ib. p. 477-8). Wenn die von Gerhardt berührten Beziehungen auch anders gedeutet werden können und sollen, so kann man nicht umhin, die Erklärung des Charakters der Verbin¬ dung zwischen den Alkalien und dem Globulin höchst interessant zu finden. Gerhardt erklärt diese Beziehung, indem er dem Protein überhaupt die Eigen¬ schaften einer schwachen Säure zuschreibt *), die in den natürlich vorkommenden Flüssigkeiten sich mit Basen verbunden befindet. Limpricht nennt das durch Säuren aus einem wässerigen Aufguss von Fisch¬ muskeln ausgeschiedene Globulin, unzweifelhaft unter dem Einflüsse von Gerson’s Lehre, Protsäure (74-a p. 186). Zu derselben Zeit betrachtete Werner-Schmidt. Gautier’s Worten nach (27 p. 177), indem er das Eiweiss für ein Alkalialbuminat ansah, Wurtz’s „Albumin“ als „die Säure dieses Albuminats“. Diese Lehre vom Protein als von einer Säure findet eine Stütze in den Ar¬ beiten von Brücke (8 p. 193), welcher Lieberkiihn’s Alkalialbumin mit eine ge¬ ringe Menge Phosphorsäure erhaltendem Wasser zersetzte. Das auf diese Weise er¬ haltene Product besass im allgemeinen die Eigenschaften des Fibrins. Diese Lehre wird auch noch durch Beobachtungen in Bezug auf die Erdalkalien bestärkt. Rollet (115 p. 308; 117 p. 4—5) erhielt ein neutrales Calciumalbuminat, indem er den Über¬ schuss von Kalk in dem Calciumalbuminat durch Weinsäure wegnahm; die dabei erhaltene neutrale Albuminatlösung schied mit Essigsäure, Chlorwasserstoffsäure und Salpetersäure Niederschläge aus. Rollet fand, dass die erhaltenen Niederschläge, gleich den von Panum (aus dem Serum) ausgeschiedenen, in einem sehr geringen 1 eberschuss der die anfängliche Lösung neutralisirenden Säure löslich war. Gerhardt’s Lehre wird auch von Reynolds (108 p. 3; 107 p. 253), der den Neu¬ tralisationsniederschlag des Alkalialbuminats „Albuminsäure“ nennt, anerkannt. Rey¬ nolds fand seinerseits (107 p. 249), dass das frisch gefällte „Albumin“ saure Reac¬ tion zeigt *). Derselben Meinung ist auch Gautier 3). Dieses Verhalten des Proteins zu den Basen verschaffte demselben den Ruf nicht bloss einer schwachen ‘) «U_ y aurait donc un principe unique, un acide faible, qui tantôt insoluble (à la manière de l'acide tartrique anhydre, du chloral, des dif¬ férentes modifications de l’aldehyde etc.) constitue¬ rait l’albumine, la caséine, la fibrine,____“ (28 p. 433; ib. 29 p. 476). ") „When freshiy prepared by either method a solution of albumin has a very faint acid reac¬ tion“ (107 p. 249). 3) „L’albumine de l’oeuf serait un albuminate alcalin; sa coagulation serait précédée d’un dé¬ placement de la base et l’albumine de M. Wurtz serait l’acide de cet albuminate“ (27 p. 177).