Mitteilungen aus dem Gebiete der Eiweißchemie. II. Über Jodglobin. Von Eduard Strauß und Rudolf Grfitzner. (Aus dem biologischen Institut zu Frankfurt a. M.) (Der Redaktion zugegangen am 17, November 1920.) Das Hämoglobin, als ein durch seine Kristallisierbarkeit gut isolierbarer Eiweißkörper, wurde frühzeitig in den Kreis der Bearbeitung bei der Halogenierung der Proteine ein- ' bezogen. Zuerst haben Hopkins und Pinkus1) Brom auf Hämoglobin einwirken lassen. Eine Jodierung unternahm erst¬ malig Kur a j eff2) unter Anwendung der Methode von Blum . und Vau bei; als Ausgangsmaterial diente ihm das kristalli¬ sierte Oxyhämoglobin des Pferdeblutes. Unsere im folgenden zu beschreibenden Versuche haben wir, um zu übersichtlichen und einheitlichen Resultaten zu ge¬ langen, an dem Proteinpaarling des Hämoglobinmoleküls, dem Globin selbst, vorgenommen, wobei für unsere Zwecke der hohe Gehalt des Globins an Histidin besonders förderlich er¬ schien. Fr. Schulz3) hat zuerst eine — später von A.Gamgee • und A. Hill4) verbesserte — Darstellungsmethode des Globins angegeben und die Eigenschaften dieses Proteins eingehend ' beschrieben. Weitere Untersuchungen von A. Kossel6) haben . ‘) Berichte Bd. 31, S. 1311 (1898). 3) Diese Zeitschr. Bd. 31, S. 527 (1900). a) Diese Zeitschr. Bd. 24, S. 449 (1898). *) Hofmeisters Beiträge Bd. 4, S. 1 (1904). *) Diese Zeitschr. Bd. 49, S. 314 (1906).