Synthese von Polypeptiden. Derivate der a-Aminobuttersäure und ihr Verhalten gegenüber peptolytischen Fermentern. • Von Emil Abderhalden, Hsing Lang Chang und Erich Wurm. (Aus dom physiologischen Institut der tierärztlichen Hochschule, Berlin.) (Der Redaktion zugegangen am 24. März 1911.) Die a-Aminobuttersäure ist wiederholt unter den Abbau¬ produkten von Proteinen genannt worden. In keinem Falle wurde jedoch der Beweis in einwandfreier Weise erbracht, daß die genannte Aminosäure wirklich vorlag. In neuerer Zeit ist es trotz zahlreicher Bemühungen nicht geglückt, a-Aminobutter¬ säure bei der Hydrolyse der verschiedenartigsten Proteine auf- zutinden. Damit soll keineswegs gesagt sein, daß die a-Amino¬ buttersäure in der Natur überhaupt nicht vorkommt. Einige Beobachtungen machen es im Gegenteil sehr wahrscheinlich, daß die a-Aminobuttersäure am Aufbau einiger Proteine be¬ teiligt ist. Um die a-Aminobuttersäure genauer kennen zu lernen und damit ihrèn Nachweis zu erleichtern, haben wir uns die Aufgabe gestellt, möglichst charakteristische Derivate der a- Aminobuttersäure zu gewinnen. Zunächst sandten wir uns der Frage zu, welche der beiden optisch aktiven a-Aminosäuren der even¬ tuell in der Natur vorkommenden Form entspricht. Zur Lösung dieses Problems prüften wir einmal das Verhalten der Hefezelle gegenüber der racemischen a-Aminobuttersäure. Zahlreiche Beobachtungen mit verschiedenen Aminosäuren haben ergeben, daß die Hefezelle von den Racemkörpern hauptsäch¬ lich die eine, und zwar die in der Natur vorkommende Kom-