Ober den Gehalt der Proteine an l*Tyroeln und die Genauigkeit der Bestimmung dieser Aminosäure. . . Von Emil Abderhalden und Dionys Fuchs. (Aus dem physiologischen Institut der Universität Halle à. S.» (Der Redaktion zugegangcn am 8. Februar 19i3.( Vor kurzem haben Otto Folio und W. Denis1) eine neue Methode mitgeteilt, um den Gehalt der Eiweißstoffe und anderer tyrosinhaltiger Verbindungen an Tyrosin indirekt mittels einer Farbreaktion zu bestimmen. Sie verwenden als Reagens eine Lösung, die 10°/o Natriumwolframat, 2 °/o Phosphormolyb¬ dänsäure und 10°/o Phosphorsäure enthält. Zu seiner Be¬ reitung werden 100 g Natriumwolframat in 750 g Wasser ge¬ löst und 20 g Phosphormolybdänsäure und 50 ccm 85°/oige Phosphorsäure zugegeben. Das Gemisch wird 2 Stunden am Ruckflußkühler gekocht. Dann läßt man abkühlen und ver¬ dünnt auf 11. 2 ccm dieses Reagenses geben mit 1 mg Ty¬ rosin die intensivste Färbung. Polin und Denis haben unter Verwendung dieses Re¬ agenses festgestellt, daß alle bisherigen Angaben über den Gehalt der Proteine — soweit sie selbst Nachprüfungen vor¬ genommen haben — unrichtig sind, und zwar soll der wahre Gehalt an dieser Aminosäure ein viel höherer sein. Polin und Denis stellen die von ihnen erhaltenen Werte denen gegen- *) Otto Polin and W. Denis, Tyrosine in proteins determined by an new colorimetric method. The Journal of biological Chemistry, Vol. XII, p 245, 1912.