Weiterer Beitrsp zur Kenntnis der a-Aminobuttersäure und ihrer Derivate. Von Emil Abderhalden und Erich Wurm. • Mit einer Kurvenzeichnung im Text. (Aus dem physiologischen Institute der Universität Halle a. S.) (Der Redaktion zugegangen am 83. September 1912.) In einer früheren Mitteilung1) ist bereits bemerkt worden, daß die a-Aminobuttersäure gegen kochende, rauchende Salz¬ säure nicht ganz beständig ist. Wir haben weitere Versuche angestellt, um zu prüfen, ein wie großer Teil des Aminostick- stoffs unter den Bedingungen, unter denen im allgemeinen Proteine mit Salzsäure vollständig hydrolysiert werden, ahge- spalten wird. Diese Feststellung war deshalb von so großer Wichtigkeit, weil eine erhebliche Spaltung von a-Aminobutter- säure beweisen würde, daß die bisherigen negativen Resultate beim Aufsüchen von a-Aminobuttersäure unter den Spalt- produkten von Proteinen nichts gegen das Vorkommen dieser Aminosäure in Eiweißstoffen aussagen. Unsere Befunde zeigen, daß zwar stets beim Kochen reiner a-Aminobuttersäure Ammoniak abgespalten wurde, doch ist dessen Menge gering. Der größte Teil der Aminobuttersäure bleibt unverändert. Wir haben weiterhin die optisch-aktiven Formyl- Aminobuttersäuren (die l-und d-Form) genauer untersucht. Wir hatten große Schwierigkeiten bei der Darstellung der reinen Verbindungen zu überwinden gehabt. Es stellte sich heraus, daß die leichte Abspaltbarkeit der Formylgruppe die Ursache der nicht stimmenden Analysenresultate war. Wir haben die leichte ’) Emil Abderhalden und Hsing Lang Chang, Weiterer Beitrag zur Kenntnis der Polypeptide, an deren Aufbau a-Aminobutter- säure beteiligt ist. Diese Zeitschrift, Bd. 77, S. 471, 1912;