Verhalten der Aminosäuren und Polypeptide gegen Neutralsalze; I. 341 in salzhaltigen, wässerigen Eiweißlösungen, z.B. in den Körper- tlüssigkeiten (den Seren) Verbindungen ganz analoger Art vorhanden sind; dieselben werden sicherlich bei manchen physiologischen Wirkungen der Neutralsalze eine Rolle spielen Die Löslichkeit der Globuline in salzhaltigem Wasser hat man meist auf die Bildung von löslichen Verbindungen zwischen Eiweißkörper und Neutralsalz zurückgeführt. Es fehlten aber bisher chemisch-einheitliche Additionsprodukte verwandter Art, die man zur Stütze der Theorie heranziehen konnte. Nachdem solche jetzt in den Verbindungen der Salze mit Aminosäuren und Polypeptiden aufgefunden worden sind und sich gezeigt hat, daß derartige Körper auch in wässeriger Lö¬ sungexistieren, gewinnt die übliche Auffassung sehr an Sicherheit. Interessant ist die Tatsache, daß nach Galeotti1) die Löslichkeit von Globulin in wässerigem Magnesiumsulfat mit wachsendem MgS04-Gehalt zunimmt, ein Maximum erreicht, um, sobald der MgS04-Gehalt der Lösung sich der Sättigung nähert, wieder abzunehmen, indem dann der Prozeß des Aus¬ salzens überwiegt. Ganz Ähnliches haben wir im Verhalten von Leucin, also einem nicht kolloidalen Stoff, gegen wässerige Lösungen von Strontiumchlorid gefunden, indem sich auch hier ein Maximum für die Löslichkeitserhöhung konstatieren läßtund relativ konzentrierte SrCl,-Lösungen geringe aussalzende Wirkungen zeigen. Experimenteller Teil.2) 1. Di-GlykokoU-Baryumchlorid. BaClf, 2 NH, • CH, • COOH, H,0 a) Darstellung durch direkte Krystallisation aus wässeriger Lösung. Man löst 2 g Glykököll und 3 g Chlorbaryum in Wasser (molekulares Verhältnis von Glykokoll zu Chlorbaryum unge¬ fähr 2:1) und dampft die Flüssigkeit zur Krystallisation ein (Substanzprobe I) oder läßt sie bei gewöhnlicher Temperatur l) Diese Zeitschrift, Bd. 48, S. 473 (1906). *) Es wird hier vorläußg nur ein Teil des experimentellen Materials mitgeteilt ; der Rest folgt in einer zweiten Abhandlung.