Zur elektrischen Überführung des Pepsins. Von C. A. Pekelharing und W. E. Ringer. (Der Hedaktion zugegangen am 1H. September 1‘jll.t I Von mehreren Forschern ist in letzter Zeit das Verhalten von Fi weihst offen und Enzymen in verschieden zusammen¬ gesetzten Lösungen im elektrischen Felde studiert worden. Be¬ sonders L. Michaelis hat in einer Reihe von Arbeiten ver- schiedene Eiweihstoffe und einige Enzyme genau untersucht. So hat er in Gemeinschaft mit H. Davidsohn1) das «elektrische \ erhalten» des Pepsins studiert. Für die isoelektrische Kon¬ stante wurde 5,5 X 10 gefunden. Die genannten Autoren haben dabei mit dem Pepsin Grüblers gearbeitet. Dieses Pepsin ist aber sicher nicht rein, sondern mit Albumosen und Peptonen verunreinigt. Derartige Verunreinigungen haben aber, wie sich weiter unten zeigen wird, auf das elektrische Verhalten einen groben Eintlub. Es war also erwünscht, mit auf verschiedenen Wegen dargestellten Pepsinpräparaten die Versuche zu wiederholen. Nach den Arbeiten des einen von uns hatten wir Grund, das nach seiner Methode dargestellte Enzym als besser ge¬ reinigt zu betrachten. Diese Darstellung beruht wesentlich auf der geringen Löslichkeit des Enzyms bei sehr kleinem Säure¬ grade: die pepsinhaltige Lösung wird dialysiert gegen reines Wasser, bis dieser Säuregrad erreicht ist, es scheidet sich dabei das Enzym zum Teil aus.2) Zur Darstellung von reinstem Pepsin eignet sich am besten der Magensaft aus dem Magen eines nach Pawlow operierten Hundes. Da wir aber zurzeit nicht über einen derartigen Hund verfügten, haben wir unsere Pepsin¬ präparate aus Schweinemagenschleimhaut dargestellt. Dabei verhalten sich, wie der eine von uns schon früher betont hat, die so hergestellten Präparate nicht immer gleichartig. Die Dar- stellungsmethode gestaltet nicht, alle das Pepsin verunreinigenden ‘i Hiocheni. Zeitschrift, Bd. 28, S. 1 dlUO). *) Düse Zeitschrift. Bd. 22, S. 233; Bd. 35, S. 8.