Darstellung optisch aktiver Polypeptide aus Racemkürpern. 107 somit der gesamte Stickstoll* dieser Komponenten als NHS- Stickstoff zur Bestimmung = 0,07445 g N. Somit berechnet sich der gesamte in der Flüssigkeit vorhandene Amidstickstolt unter der Voraussetzung, daß 1 g dl-Leucyl-glycin in 0,5 g d-Leucyl-glycin gespalten worden ist und der Best des. Bacem- körpers in seine Komponenten zerfallen ist: auf 0,111.675g N. Dieser Wert stimmt mit dem gefundenen sehr gut überein. Spaltung von Glycyl-dl-leucin mit Hilfe von Hefe- preßsaft. Angewandt 4 g Dipeptid, 60 ccm Wasser und 10 ccm Hefe- preßsaft. Die Anfangsdrehung betrug -J- 0,08°. Am zweiten Tag wurde im 1 dm-Bohr -f 0,38 ° abgelesen, am dritten Tag + 0,81°, am vierten + 0,84°, am fünften -f- 0,88°.'. Von da ab erschwerte eingetretene Trübung die Ablesung außer¬ ordentlich. Wir ließen die Lösung noch drei Tage bei 37" und verarbeiteten sie dann genau wie im vorhergehenden Falle. Die Lösung wurde unter vermindertem Druck eingedampft, dann der Biiekstand in heißem Wasser gelöst, die Lösung mit Tier¬ kohle behandelt und nunmehr das 1-Leucin zunächst durch ('infache Krystallisation abgetrennt. Den Best des Leucins ge¬ wannen wir über das Kupfersalz. Dipeptid undGlykokoU trennten wir durch Krvstallisation, bei einem späteren Versuch mit Hilfe des Pikrates. Das Besultat war im letzteren Fall nicht so gut. Es scheint Dipeptid milzukrystallisieren. 0,6558 g 1-Leucin in 20°/oiger Salzsäure gelöst.. Gesamt¬ gewicht der Lösung 14,7512 g. d = 1.1. a = 0,78° nach links im 1 dm-Bohr bei Natriumlicht. = —15,93°. ' 0,7082 g Dipeptid in Wasser gelöst. Gesamtgewicht der Lösung 16,8201 g. d = 1,01. a = 1,60° nach rechts im t dm-Bohr bei Natriumlicht. i«C = +;w. Bei einem anderen Versuche erhielten wir eine etwas geringere Drehung: -f- 37,10°. In den Eigenschaften stimmten die erhaltenenen Dipeptide gut überein mit denen der Anti-