Beitrag zur Kenntnis der Einführung von Jod in den Benzolring. Von Adolf Oswald. (Aus dem agrikultur-chemischen Laboratorium des Polytechnikums in Zürich.) (Der Redaktion zugegangen am 16. Dezember 1908.) _ . - « Es ist eine bekannte Eigenschaft der Eiweißkörper, daß sie Jod leicht intramolekular zu binden vermögen. Versetzt man eine Eiweißlösung mit einer wässerigen Lösung von Jod (in Jodkalium), so entsteht allmählich ein dunkelbrauner Nieder¬ schlag, ein Jodderivat des Eiweißes, Die Reaktion verläuft am komplettesten, d. h. die Jodierung ist die ausgiebigste bei Vor¬ nahme derselben in Gegenwart eines die dabei entstehende JodwasserstofTsäure bindenden Körpers, und zwar ist das ge¬ gebenste für die Eiweißstoffe ein Alkali (Ätznatron oder Ätzkali, Natriumcarbonat oder -bicarbonat, Magnesiumcarbonat usw.). Das resultierende Produkt stellt ein Perjodid des Eiweißes dar, das einen Teil seines Jodes sehr leicht wieder abgibt. Durch Behandeln mit Thiosulfalt und Waschen mit Wasser geht es in einen farblosen oder doch nur hellgelb gefärbten Körper über, der je nach der Eiweißart, von der man ausging, rund 10 bis 14°/o Jod in fester Bindung hält.1) Solche jodierte Eiweißstoffe geben im Gegensatz zu den nicht jodierten die Millonsche Reaktion nicht mehr, woraus man auf eineq Eintritt des Jods in das Tyrosin und zwar in dessen Ringsystem geschlossen hat. Nachdem ich gezeigt hatte,2) daß in der Tat Tyrosin unter denselben Bedingungen, unter welchen das gesamte Eiweißmolekül Jod zu binden vermag, l) Nur Leim weist einen beträchtlich niedrigeren Jodgehalt auf (1,3-2 ». 8) A. Oswald, Über die jodbindende Gruppe der Proteinstoffe. Hofmeisters Beiträge, Bd, III, S. 514 (1903).