Weiterer Beitrag zur Kenntnis des Verlaufs der fermentativen Polypeptidspaltung. V. Mitteilung. Von Emil Abderhalden und A. H. Koelker. Mit 'i Kurveiizeichnungen. (Aus ilrni chemischen Institut der Universität Berlin.i il)er Redaktion zugegangen am 1*. März 100H.) In unserer letzten Mitteilung1) haben wir Versuche be¬ gonnen, um festzustellen, an welcher Stelle die peptolytisehen Fermente optisch-aktive Polypeptide angreifen. Wir wählten Kombinationen, deren Spaltprodukte unter sich ein verschiedenes optisches Verhalten zeigen und auch anders drehen als das ursprüngliche Polypeptid selbst. Wir hatten 1-Leucyl-glycyl- d-alanin und Glycyl-d-alanyl-glycin mit einem Gemisch von Pankreassaft und Darmsaft gespalten. Diese Untersuchung haben wir fortgesetzt und auf die folgenden Polypeptide ausgedehnt: d-Alanyl-glyein, d-Alanyl-glycyl-glycin, d-Alanyl-glv- eyl-glyeyl-glycin. Wir suchten einmal die Frage zu ent¬ scheiden, an welcher Stelle das Ferment zuerst diese Polypeptide angreift. Diese Fragestellung gilt für die letzteren beiden Poly¬ peptide. d-A1 a u y 1 -gl y c yl-gl y ein zeigt [a]2“" = -f- 30,0°, während il-Alan yl-gly ein f)0° nach rechts dreht, und Glycyl-glycin op¬ tisch inaktiv ist. Hier war aus dem optischen Verhalten nach Zusatz der Fermentlosung leicht zu entscheiden, welche Amino¬ säure zuerst abgespalten wird. Schon etwas schwieriger liegen die Verhältnisse beim Tetrapeptid. d-Alanyl-diglycyl-glvcin hat [a]2') = -f- 22,4°. Würde Glvkokoll abgespalten, dann würde