Zur Kenntnis der optischen isomeren des Arginins und Ornithins. Von Otto Riesser. (Aus dem physiologischen Institut in Heidelberg.) (Der Redaktion zugegangen am 3. August 1906.) Trotz zahlreicher Untersuchungen, welche sich mit dem Arginin beschäftigten, ist dieser für die Eiweißchemie so wichtige Körper bisher doch nur unvollkommen erforscht. Denn die ausge¬ zeichneten Arbeiten von E. Schulze und Steiger,1) Hedin2) und Gulewitsch3) befaßten sich nur mit dem d-Arginin; über das von Kutscher zuerst dargestellte racemische Arginin liegen nur sehr wenige Angaben vor, und das 1-Arginin war bis jetzt ganz unbekannt. Die vorliegende Arbeit soll diese Lücke ausfüllen. Der mich hierbei leitende Gedanke entsprang folgenden Er¬ fahrungen. Im Jahre 1899 hatte Kutscher4) bei der tryptischen Ver¬ dauung von Fibrin ein inaktives Arginin entdeckt und einige Zeit darauf5) ein diesem völlig gleichendes racemisches Arginin dadurch erhalten, daß er das Nitrat des gewöhnlichen, rechts¬ drehenden Arginins auf 2200 erhitzte, oder eine stark schwefel¬ saure Lösung von d-Arginin längere Zeit kochte. Im Jahre 1903 haben dann Kos sei und Dakin ein neues Ferment gefunden, die Arginase,6) das in vielen Organen, be¬ sonders reichlich in der Leber, vorkommend, ganz wie die alkalischen Spaltungsmittel d-Arginin glatt in d-Ornithin und Harnstoff zerlegt. Gemäß der Spezifizität der Fermentwirkung müßte nun die Arginase racemisches Arginin in der Weise spalten, daß der rechtsdrehende Teil zerstört, der linksdrehende erhalten würde. Diese Annahme hat sich in der Tat bestätigt. *) Diese Zeitschrift, Bd. XI, S. 43. *) Diese Zeitschrift, Bd. XX, S. 186 und Bd. XXI, S. 155. 3) Diese Zeitschrift, Bd. XXVII, S. 178. 4) Diese Zeitschrift, Bd. XXVIII, S. 90. 5) Diese Zeitschrift, Bd. XXXII, S. 476 (1901). 6) Diese Zeitschrift, Bd. XLI, S. 321.