Die Affinitätskonstanten einiger Eiweißspaltungsprodukte. 495 Lin \ ergleich der Dissoziationskonstanten des Lysins mit denen des Leucins (S. 491) zeigt, daß durch Eintritt der zweiten Aminogruppe die Basedissoziationskonstante des Leucins ca. o X 104 mal sich vergrößert hat, während die Säuredissoziations¬ konstante nur 10 mal kleiner geworden ist. Das Guanidin ist eine äußerst starke Base1 ) und deswegen i."t es erklärlich, daß durch dessen Eintritt die Aminovalerian- säure (deren Säuredissoziationskonstante ungefähr gleich der des Leucins sein wird) die Säureeigenschaft völlig eingebüßt hat, also das Arginin keine Säure ist. Die zweite Basedissoziationskonstante ist sowohl beim Arginin wie beim Lysin und Histidin (S. 490) sehr viel kleiner als die erste. Das ist auch bei der Asparaginsäure der Fall, deren zweite Säuredissoziationskonstante aus der von Winkel¬ blech (1. c.) gemessenen Mol-Leitfähigkeit des Asparaginsäure- dinatriums sich nach der in dieser Arbeit gebrauchten Rechnungs¬ weise zu 1,8 X 10 10 ergibt. Leipzig, März 1906. x) Bredig (1. c.), S. 317. ) Berechnung der zweiten bäuredissoziationskonstante der Asparagin- säure aus der Mol-Leitfähigkeit des Asparaginsäuredinatriums: ■ Mv Mv 9s»oh T 100 x kbb U 32 152,5 148 276 3,5 2,5 X104 64 165,4 156 282 7.5 1,05 128 176,6 168 285 8.9 1.5 256 187,1 174 286 11,7 1,65 512 198,7 182 288 15,8 1.1 1024 206,3 186 - 289 19.8 2,1 1,65 X 10* Für p, ist Winkelblech’s Messung (1. c.) der Leitfähigkeit des Asparaginsäurenatriums eingesetzt. pv ist das Doppelte der von Win¬ kelblech geschätzten Äquivalent-Leitfähigkeit des nichthydrolysierten Asparaginsäuredinatriums.