Notizen über Hydrolyse von Proteinstofen. Von Emil Fischer und Emil Abderhalden. • Aus il 'm I. ('.ht*mi.si lu !i Institut der Universität Berlin». (Bor Kedaktion angegangen am !». August 1904.» 1. Hydrolyse des Caseins. Tyrosin, das aus Proleinstonen durch Kochen mit Schwefel¬ säure. genaues Ausfallen derselben mit Baryt und Kristallisation der eingeengten Lösung gewonnen wird, ist bekanntlich nicht rein und mul> mehrmals aus Wasser umgelöst werden, bevor es die richtige Zusammensetzung zeigt. Hei einer neueren t'ntersi.iehung über die Spaltprodukte des Caseins, die wir im Ansehlul) an die älteren Versuche des (*inen von uns1) und vor dem Erscheinen der ersten Anzeige von Skraup2) begonnen hatten, sind wir dieser Beobachtung nachgegangen und haben gefunden, dal» das unreine Tyrosin mehrere Fremdkörper ent¬ hält. dit* sieh (lurch Wasser abtrennen lassen, und die außer¬ dem durch Phosphorwolframsäure aus ganz verdünnter Lösung gefällt werden. Zwei davon haben wir isoliert. Der eine ist Lysin, das trotz seiner groben Löslichkeit in Wasser dem rohen Tyrosin wahrscheinlich in Form einer schwer löslichen 'Kom¬ bination sieh beimengt. Der andere ist eine in Wasser relativ schwer lösliche Aminosäure, von der Formel C12H26N.,05. Sie mub betrachtet werden als eine gesättigte aliphatische Oxyamino- sänre. und wir bezeichnen sic* vorläufig ulsDiaminotrioxydodecan- säure. wobei cs allerdings unbestimmt bleibt, ob die Kohlen¬ stoff kette normal oder verzweigt ist. In dem Verhältnis von Kohlenstoff, Stickstoff und Sauerstoff gleicht sie der kürzlich niese Zeitschrift. IM. XXXIII, S. 151 * berichte der Deutschen (Iheni. Gesellschaft. Jg. 37. S. 15tM»■• l'.IOP.