Bauhaus-Universität Weimar

Einige Bemerkungen über proteolytische Fermente. 
Von 
Dr. K. Hirayaiua. 
(Aus dem physiologischen Institut der Universität Heidelberg.) 
(Der Redaktion zugegangen am 7. März 1910.-) 
Die Untersuchungen von Takemura1) haben die von 
A. Kossel und A. Mathews gefundene Tatsache, daß das 
reine Pepsin gewisse Protamine nicht angreift, im Prinzip be¬ 
stätigt. Doch zeigten sich hierbei einzelne Erscheinungen, welche 
nicht anders zu erklären sind, als durch die Annahme, daß 
den käuflichen Pepsinpräparaten unter Umständen andere in 
saurer Lösung wirksame Fermente beigemischt sind, welche 
eine Hydrolyse des Glupeins herbeiführen können. 
In Anbetracht der weiten Verbreitung solcher Gewebs- 
fermente, die in saurer Lösung eine tiefgreifende Proteolyse 
herbeiführen — wie z. B. der Hed in sehen Lieno-ß-protease —, 
wäre diese Tatsache nicht merkwürdig, denn die käuflichen 
Pepsinpräparate werden aus Gewebsextrakten dargestellt. Auf¬ 
fallend ist jedoch die Beobachtung Takemuras, daß auch der 
Fistelmagensaft eines Hundes sich so verhielt, als ob er eine 
< ß-Protease» im Sinne Hedins, d. h. ein in saurer Lösung tief¬ 
greifend proteolytisch wirksames Ferment enthielte (Versuch 6). 
Diese Tatsache schien eiper weiteren Untersuchung zu 
bedürfen und ich habe daher auf Veranlassung von Professor 
A. Kossel einige Versuche hierüber angestellt. 
Ich benutzte für diese Versuche nicht Protamin, sondern 
Eieralbumin und bemühte mich, zwei verschiedenartige Ferment¬ 
wirkungen in derselben Lösung nebeneinander zu verfolgen, 
deren eine vorwiegend für das Pepsin, deren andere vorwiegend 
für die ß-Protease charakteristisch ist. Die erste ist die Lösung 
des Eiweißes, beobachtet nach dem Verfahren von Mett; die 
zweite die Bildung von Carboxylgruppen durch weitere Spaltung, 
gemessen durch die Formoltitrierung nach Sörensen. 
Ich bemühte mich fernerhin, die Versuchsbedingungen so 
zu variieren, daß sie bei gewissen Versuchen für das Pepsin, 
') Diese Zeitschrift, Bd. LX1II, S. 201.
        

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