Bauhaus-Universität Weimar

Titel:
Weitere Beiträge zur Kenntnis der proteolytischen Fermente der tierischen Organe
Person:
Abderhalden, Emil Anrew Hunter
PURL:
https://digitalesammlungen.uni-weimar.de/viewer/image/lit37665/8/
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Emil Âbderhîdden und Andrew Hunter, 
Bas gewonnene Alanin war d-Alanin, jedoch ziemlich un¬ 
reines, wie die Bestimmung des optischen Verhaltens ergab. 
0, 4830 g des salzsauren Salzes in Wasser gelöst. Ge¬ 
wicht der Lösung 6,6952 g. Sie drehte im 1-dm-Rohr -j- 0,42°. 
[ot]D = + 5,82° 
L J20° 
Die optische Bestimmung des Glycyl-alaninanhydrids ergab 
folgendes Resultat : 
0. 3252.g Substanz in Wasser gelöst. Gewicht der Lösung 
7,5431 g. Spezifisches Gewicht 1,07. Sie drehte im 1 dm- 
Rohr 0,20° nach rechts. 
[alD = -f 4,34° 
L J200 1 ’ 
Das Resultat aller drei Versuche ist somit einheitlich. In 
allen drei Fällen konnten Glykokoll, d-Alanin und aktives Peptid 
nachgewiesen werden. 
3. Glycyl-glycin. 
Mit diesem Peptid sind folgende Versuche ausgeführt 
worden : 
1. 3 g Glycyl-glycin in 20 ccm Wasser gelöst -j- 5 ccm Nierenpreßsaft. 
2. 3» » »20» » » —(— 5 » Leberpreßsaft. 
3. 3» » »20» » » -j-10 » Muskelpreßsaft. 
Alle drei Proben verblieben nach Zugabe von Toluol drei 
Tage im Brutraum. Die Verarbeitung war hier genau dieselbe, 
wie im vorigen Versuche. Wir isolierten Glykokoll als Ester¬ 
chlorhydrat und das unveränderte Glycylglycin als Glycinanhydrid. 
1. Nierenpreßsaft: Es wurden 1,2 g Glykokollester- 
chlorhydrat vom Schmelzpunkt 142° (unkorr.) und 0,63 g Glycin¬ 
anhydrid gewonnen. 
2. Leberpreßsaft: Erhalten wurden 1,5 g Glykokoll- 
esterchlorhydrat und 0,9 g Glycinanhydrid. 
3. Muskelpreßsaft: Isoliert wurden 0,6 g Glykokoll- 
esterchlorhydrat und 1,2 g Glycinanhydrid. 
Die Preßsäfte aller drei Organe hatten somit Glycyl-glycin 
zerlegt. Ein erheblicher Teil dieses Peptids entging der Spaltung. 
Diese Versuche ergeben, daß die untersuchten Organe des 
Kaninchens sehr wirksame proteolytische Fermente enthalten.
        

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