360 IDENTITÄT DER NATÜRL. PROTEÏNELÜSSIGKEITEX UND DER GLOBULINLÖSUNGEN.
ser. AYird zu einem groben Pulver verriebenes trocknes Serum nicht in Wasser
hegen gelassen, sondern rasch mit Wasser auf dem Filter gewaschen, so löse sich
nur der kleinere Teil, während der grossere auf dem Filter zurückbleibe und beim
Aufgiessen mit Wasser sich nicht mehr löse. Selbstverständlich bat man hier den¬
selben Prozess vor sich wie bei der Dialyse der Alkaliverbindungen des Globulins.
Alles, was Zeit gehabt batte, sich aufzulösen, folglich durch das Filter gedrungen
war, zeigte alle Reaktionen der Alkaliverbindungen des Proteins und hatte nament¬
lich viel mit der Milch (Casein) Gemeinames, wie: Ungerinnbarkeit beim Kochen,
und Bildung von Häuten beim Abdampfen. Nachdem das Filtrat eingedampft und
der Trockenrest eingeäschert war, enthielt die Asche ein bedeutende Menge Alkali
und auch viel Kochsalz. Dass das Wasser dem auf dem Filter gebliebenen Rückstand
Alkali entzogen hatte, beweist Scherer dadurch, dass jener eine ganz neutral
reagirende Asche zurückliess, welche unlösliche Salze enthielt (97 p. 19—20). Gleich
dem obenerwähnten, in der Wärme nicht gerinnenden Filtrat identifizirt Scherer
auch frisches, eine geringe Quantität Alkali enthaltendes Seram mit dem Casein
oder, richtiger gesagt, mit der Milch. Wie letztere beim Kochen nicht gerinnt, so
scheide auch dieses, wenn auch nur bis zur neutralen Reaktion alkalinisirte, Serum
keine Niederschläge aus, wie das beim Serum der Fall war, ehe das Alkali zuge¬
setzt wurde. Ausserdem bilde es auch wie die Milch bei längerem Kochen Häute
(97 p. 22). Endlich findet Scherer auch hier, dass die Asche stark alkalisch reagirt
(97 p. 24).
Nasse (89 p. 156) prüfte gleich vielen andren Autoren (Thomson, Mulder,
Denis, Letelier u. s. w.) Lösungen von ausgeschiedenem Globulin in Alkalien oder
sogar in Natriumcarbonat nach Letelier's Methode (6 T. Globulin, 7 T. Natrium¬
carbonat und 155 T. Wasser). Doch seien solche Lösungen dem Serum nicht ganz
analog, da dieses beim Kochen gerinne, jene aber nicht, das Serum von organischen
Säuren—Essigsäure und Milchsäure—und auch von schwefliger Säure gefällt werde,
während die künstlichen Lösungen unter diesen Umständen sich nur trüben. Nasse
findet, dass diese Reaktionen denjenigen des Serums nicht entsprechen und nimmt,
die Löslichkeit des „Albumins“ in betracht ziehend, an, dass zwischen dem Serum
und den Salzverbindungen des Globulins—Salzalbuminaten—eine grössere Ähnlichkeit
vorhanden sei. Eine solche Lösung werde jedoch von einer geringen Menge Essigsäure
gefällt, wobei der erhaltene Niederschlag, der eine Säureverbindung des Globulins
orstellen soll, in Salzen unlöslich sei. Kohlensäure fälle die salzhaltige Lösung nicht,
infolgedessen Nasse gegen die gleichzeitige Mitwirkung des Salzes und des Alkali an
der Auflösung des Globulins im Serum in Denis's Sinne nichts einwenden kann.
Dabei sieht Nasse zwischen dem Globulin und dem „Albumin“ in dieser Hinsicht
keinen Unterschied (89 p. 156— 7).
Wenn man das Casein von dem „Albumin“ zu unterscheiden begann, so ge¬
schah es nur deshalb, weil die Milch beim Kochen keine Niederschläge ausscheidet,,
während Serum und Eiweiss unter diesen Umständen gefällt werden. Das oben Dar¬
gelegte erklärt jedoch, dass die Ungerinnbarkeit der Milch davon abhängt, dass das
Casein in derselben durch Kali, Natron und Kalk in Lösung erhalten wird, worauf
unter andern auch Scherer (98 p. 453) hinwies, der das Casein für unlöslich in
Wasser hielt 1). So ist auch hier blosse Neutralisation ungenügend, da das Casein
durch das sich bildende Salz gelöst bleibt, was dadurch bestätigt wird, dass in
diesem Falle ein künstlich eingetragenes Salz das sich ausscheidende Casein in Lö-
i) Casein..... ist in der Milch an Alcalien im löslichen Zustande; für sich ist es in Wasser
(Kali, Natron, Kalk) gebunden und durch diese unlöslich (98 p. 453).