IDENTITÄT DER NATURE. PROTEINFLÜSSIGKEITEN UND DER GLOBULINLÖSUNGEN. 397
Die Geschichte des Serums, des Eiweisses, der Milch u. s. w. lässt uns einen
analogen Charakter der Fällung dieser Substanzen erkennen. Es ist interessant, dass
nach dem Kochen in allen Fällen ein Teil des Globulins mit dem Charakter einer
Alkaliverbindung des Proteins zurückbleibt. Nicht minder interessant ist, dass De¬
nis auch in der Bestimmung des Charakters dieses übriggebliebenen Teils solche
Tatsachen angibt, welche über die Ait und Weise der Entstehung desselben
keinen Zweifel lassen. Indem Denis eine salz-alkalische Fibrinlösung mit dem Serum
für identisch erklärt, findet er zugleich, dass eine solche Lösung beim Kochen nicht
sämtliches Protein ausscheidet. (20 p. 114). Gerhardt (34 p. 477) ist ebenfalls der
Ansicht, dass 4m Eiweiss und im Serum, welche Natronverbindungen vorstellen,
beim Kochen parzielle Fällung stattfindet, wobei ein Teil des Natronalbuminats auch
noch aus dem Grunde in Lösung bleibt, weil die Flüssigkeit stärker alkalisch zu
reagiren beginnt. Es seien hier der höchst interessanten Beobachtungen von Selmi
erwähnt (105 p. 141), welcher zeigte, dass nach der Abscheidung des Caseins das
Serum 4 sukzessive Fällungen gab: bei 68°, das erhaltene Filtrat bei 72°; nach Ent¬
fernung dieses Niederschlags fiel ein neuer bei 85°—90° aus, und das letzte Filtrat
schied noch einen Niederschlag bei 100° aus. Auch Vintschgau (115 p. 503) beob¬
achtete sukzessive Fällungen an einem wässerigen Linsenextrakt und bemerkte
dabei, dass das Aussehen des Niederschlags von dem Konzentrationsgrad der
Flüssigkeit abhing. Indem Rollett (95 p. 547) Lösungen einer Alkaliverbindung des
Globulins mit Natriumphosphat nach Lieberkühn bereitete und dieselben ansäuer¬
te, fand er, dass sie Schon bei 35°—40° anfingen einen Niederschlag auszu¬
scheiden; mit der Erhöhung der Temperatur erfolgte neue Fällung, doch auch bei
100° hatte sich noch nicht alles Paraglobulin aus der Lösung ausgeschieden. Voll¬
ständige Fällung wurde erst beim Kochen der Flüssigkeit nach dem Ansäuern
(95 p. 549) erreicht. Wir erwähnten schon der interessanten Beobachtungen Schmidt’s
über die sukzessive Fällung eines wässerigen Linsenextrakts sowohl unter dem
Einflüsse von Kohlensäure als auch bei Abwesenheit solcher (101 p. 442 W 93—
100 p. 308). Kühne und Halliburton beobachteten mehrere Fällungen in wässerigen
Muskelextrakten und auch im Muskelserum (p. n. .VW 61—7 p. 49) in Abhängigkeit
von der Temperatur. Die bei niedrigeren Temperaturen, 15°—-40°, erhaltenen Nie¬
derschläge hingen ganz von der Menge der Säuren ab, die sich in der Flüssig¬
keit entwickelten, oder in dieselbe eingetragen wurden, (68 p. 12—15; 69 p. 277—8).
Veränderlichkeit der Gerinnungstemperatur der Milch in Abhängigkeit von den
Salzen beobachtete auch Zahn (116 p. 607), und in der Folge bemerkte derselbe
Autor, dass die Gerinnungstemperatur des Serums durch Zusatz von Alkali sich nach
einer Seite hin verändert, nämlich steigt, andererseits durch Säurezusatz herabge¬
setzt wird (118 p. 77). In demselben Sinne stellte auch Eichwald seine Beobachtun¬
gen an (24 p. 88—94 und 170 — 1).
Multiple Fällung unter besonderen Umständen beobachtete Kemmerich (64 p.
405): frische Milch wurde mit Essigsäure gefällt und das Filtrat in ein in Eis ge¬
stelltes Gefäss gesammelt. Das Filtrat sah ganz klar aus; es genügte aber das Pro-
birröhrchon mit der Flüssigkeit in die Hand zu nehmen, damit sie sich nach
5 — 6 Minuten trübte und Flocken auschied. Offenbar bewirkte die im Vergleich zu
der Zimmertemperatur grössere Wärme eine Fortsetzung der Reaktion, die die Kälte
unterbrochen hatte. Gautier (29 p. 177) fand, dass gewöhnliches Eiweiss bei 63°
einen Niederschlag, bei 74° einen zweiten ausschied; diese Niederschläge sah Gau¬
tier für verschiedene Proteine an.
Eine grosse Anzahl von Versuchen über die Abhängigkeit der Fällung des
Globulins von der Menge der Salze und Säuren stellte Heynsius (51 p. 539—51)
