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EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.
Substanzen. Heynsius hält für geronnenes Protein den in Salzen unlöslichen Zustand
desselben im Gegensatz zu dem in Salzen löslichen 1). Doch möchte der Autor auch
in dem geronnenen Protein, je noch dem Löslichkeitsgrade verschiedene Yerände-
rungsstufen. annehmen. Demnach gebe es Produkte des Proteins, die in Salzlösun¬
gen von keiner Konzentration, wohl aber in geringen Mengen von Säuren oder Al¬
kalien löslich sind; weiter folge ein solcher Zustand, wenn das Protein sich weder
in Salzen noch in verdünnten Säuren und Alkalien und nur in starken Säuren und
Alkalien löst. Daraufhin unterscheidet Heynsius im allgemeinen 4 Löslichkeitsgrade
des Proteins: 1) Löslichkeit in Lösungen von Neutralsalzen jeder Konzentration; 2)
Löslichkeit in Salzlösungen mittlerer Konzentration: 3) Löslichkeit in verdünnten
Säuren und Alkalien und 4) in konzentrirten Säuren und Alkalien 2).
Dass die Modifikationen in dem Globulinniederschlag unter dem Einflüsse des
Wassers nicht in allen dessen Teilen gleichzeitig vor sich gehen können, zeigen
Fredericq’s Beobachtungen (23 p. 458), der im Niederschlag des gewöhnlichen son.
„Paraglobulins“, welches aus mit Wasser verdünntem Serum durch Essigsäure gefällt
wurde, mehr oder weniger schwer lösliche Teile unterschied: diese letzteren sieht
Fredericq für eine Art „Fibrinogen“ an. Ferner meint Weyl, dass die Globuline
durch die Einwirkung von Wasser nicht nur ihre Löslichkeit einbüssen und in Albu¬
minate übergehen (.Y.V 81—85 p. 93—4), sondern dass die Veränderung dabei
nicht stehen bleibe, und das „Globulin“ in „geronnenes Eiweiss“ übergehe! Übrigens
sprach schon Hoppe-Seyler, der Lehrer des Autors, eine solche Ansicht aus (33 p. 196).
In Piollet’s (WM 86—92 p. 236—7) Arbeiten ist wieder von den Verände¬
rungen, welche das Globulin in einer sauren Lösung unter dem Einflüsse der
4Y ärme erleidet die Bede: der durch Neutralisation vor dem Kochen ausgeschiedene
Niederschlag sei löslicher als der nach dem Kochen erhaltene. Rollet bemerkte
zugleich, dass je reicher die Flüssigkeit an Globulin ist, desto mehr sich davon
aus den Lösungen ausscheide, lind desto weniger Protein das Filtrat enthalte (59 p.
355—6). Hand in Hand mit diesen Beobachtungen gehen die Angaben Sander’s (60
p. 198), der sich die Aufgabe gestellt hatte, die Veränderlichkeit der Lösungsfähig¬
keit der Neutralisationsniederschläge aus den Säureverbindungen des Globulins
(MV 86—92 p. 239) aufzuhellen. Sander fand, dass, je länger der Neutralisationsnie¬
derschlag im feuchten Zustande verharre, je höher die Temperatur der Umgebung,
je höher die Konzentration der Lösung, aus der er ausgefällt wurde seien, desto
schwerer er sich löse.
Danilewski (12 p. 182) und Danilcwski & Fr. Schipilowa (13 p. 363) weisen
auch auf die Veränderlichkeit der Löslichkeit des ..Myosins“ unter dem Einflüsse
der Wärme oder einer grossen Wassermenge hin. Dennoch bedient sich Danilewski
dieser Schwerlöslichkeit der durch Neutralisation oder einfach ausgeschiedenen Nie¬
derschläge als eines Kriteriums für die Umwandlung des „Myosins“ in „Syntonin“,
d. h. in einen in Salzen schwerlöslichen Körper (.MV 86—92 p. 234—5). S:o könne
L Coagulirt nennen wir das Albumin, wenn es in
neutralen Salzlösungen unlöslich ist, aber wir un¬
terscheiden verckiedene Grade der Coagulation
(31 p. 570).
-) Es giebt Albumin, das in neutralen Salz¬
lösungen von jedem Gehalt unlöslich ist, das aber
durch kleine Quantitäten, sowohl von Alkalien
als von Säuren, gelöst wird; wir kennen aber
auch coagulirteä Albumin, das nicht nur in Salz¬
lösungen jeder Concentration, sondern auch in
verdünnten Alkalien und Säuren unlöslich ist und
nur von starken Säuren und Alkalien gelost
wird.
Man muss also eigentlich vier Löslichkeitsgrade
unterschieden:
1) Löslichkeit in neutralen Salzen bei
jedem Gehalt.
2) „ mittlerem „
3) ., verdünnten Alcalien und Säuren
4) „ starken
mit den Uebergängen. die dazwischen liegen (31
p. 570).