VERHALTEN DES GLOBULINS ZU PEN SÄUREN.
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Niederschläge aus oder bewirken Gallertbildung und wandeln die Gallerte in un¬
durchsichtige weisse Coagula um (ib. p. 59).
Hierher gehört auch die von Wurtz gegebene Nomenclatur, die nicht nur
nichts erklärt, sondern, im Gegenteil noch mehr Misverständnisse veranlasst. Wurtz
(150 p. 114) versteht unter den Namen „Sy n to nine“ drei dem Casein verwandte
Körper: 1) einen durch Einwirkung von Alkalien auf das Protein entstehenden—
eigentlich den Neutralisationsniederschlag aus einer Alkaliverbindung desselben, den
er Albuminose zu nennen vorschlägt, wobei er bemerkt, dass er denselben in
seinen Vorlesungen „albumineine“ (ib. p. 114) nannte, den geléeartigen Zu¬
stand aber—die Verbindung des Alkali mit dem Protein „albuminosate“;
2) einen zweiten—das Produkt der Einwirkung von Säuren auf das Myosin—das
eigentliche Syntonin; endlich 3) das Produkt der Einwirkung von Säuren auf Protein
in irgend einem Zustande—Acidalbumin (150 p. 115).
Fast alle späteren Forschungen zeugen zu gunsten der Säurenatur des Globulins
und bestätigen im allgemeinen unsere im Jahre 1902 veröffentlichten Beobachtun¬
gen (100 p. 561), obgleich sie diese Frage weit weniger umfassend behandeln, als
wir es früher (ib.) getan und in vorliegender Arbeit darlegen. Béchamp. z. B.
(1 p. 758—769) löst Fibrin in verdünnter Salzsäure (1,5 rauch. Säure im Liter).
Verdünntes Ammoniak erzeugt einen flockigen, matt weissen Niederschlag, Verfasser’s
Fibrinin; Alkohol bedingt, besonders bei Gegenwart von Natriumacetat eine weitere
Fällung, die Béchamp als Fibrimin bezeichnet. Brod (12 p. 42) meint, dass die Salz¬
säure in der Fibringallerte in drei verschiedenen Modifikationen enthalten sei: fest
gebunden, adhärent und frei. Bas Casein sei nach Böhmann (121 p. 208) sei eine Sub¬
stanz von saurem Charakter; zu seiner Lösung reichen geringere Mengen von Alkalien
oder alkalischen Erden hin, als zur Bildung der für Phenolphtalein neutralen Ver¬
bindungen erforderlich sind. Dadurch würden für Phenolphtalein saure Salze entstehen.
Das salzsaure Salz des Caseins, nach Salkowski & Majert (124 p. 73), erhält
man direkt in fester Form, indem man über fein gepulvertes, trockenes Casein
Salzsäuregas leitet, oder das Casein in solchen Flüssigkeiten, welche weder das freie
Casein, noch seine Salze merklich lösen, wie z. B. Alkohol, Äther. Ligroin oder
Benzol, suspendirt und dann mit Salzsäuregas behandelt. Das gebildete Caseinsalz
stellt ein weisses, luftbeständiges Pulver dar, welches sich in Wasser klar löst und in
Lösung fast geschmacklos ist (p. n. 121).
Laxa (76 p. 126) findet, dass Casein sich mit Milchsäure zu Lactaten verbindet; da
werde bewiesen einmal durch die Tatsache, dass Milchcasein, das durch Säurezusatz
geronnen und sorgfältig gewaschen ist. ein um so höheres Laugenbindungsvermögen
hat, je mehr Milchsäure (in gewissen Grenzen) zugesetzt worden ist; zweitens durch
Aciditätsabnahme einer Milchsäurelösung, die mit Casein geschüttelt worden ist. Auch
hier wachse die Aciditätsabnahme proportional der Menge des zugesetzten Caseins.
Nencki (106 p. 213) geht viel weiter, indem er annimmt, dass die Basen einen
Bestandteil des Proteinmoleküls bilden, wie das in Betreff des Eisens im Hämo¬
globin anerkannt ist. Auf Grund der vorligenden Tatsachen und theoretischen Er¬
wägungen kommt Nencki (106 p. 212) zu der Überzeugung, dass ein sogenanntes ideales,
nur aus C,H,N,0 und S bestehendes, aschenfreies Eiweiss weder im pflanzlichen, noch
im tierischen Organismus vorkommt. Alle in den lebendigen Organismen enthal¬
tenen Eiweissstoffe seien mit anorganischen Elementen chemisch verbunden, wodurch
die betreffenden Eiweissstoffe bestimmte Eigenschaften und funktionelle Bedeutung
im Stoffwechsel der Organismen erlangen ').
‘) „Je crois, au contraire, que le potassium, phorique et le chlore, de même que le fer dans
le sodium, le calcium, le magnésium, l'acide phos- l'hémoglobine, non seulament constituent une
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