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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
es auch in der Geschichte des Globulins an Beispielen von Präparaten, die sich in
ähnlichen Bedingungen befunden haben, keineswegs gefehlt hat. Hammarsten (47 p.
103) findet, dass soeben durch Säuren a u s g e f ä111 e s Casein in Sal¬
zen löslich sei, wenn es aber in Wasser gelegen hat, sich setze und seine Lösungs¬
fähigkeit in Kochsalz allmälig einbüsse. Dieselbe Eigenschaft erwerbe das Casein
auch, wenn man von Anfang an mehr Säure zusetzt als zur Fällung notwendig ist.
oder wenn das Casein aus einer sehr concentrirten Lösung ausgefällt wird '). Das
Casein halte im allgemeinen die Säure sehr hartnäckig fest, so dass selbst wochen¬
langes Waschen nicht alle Säure zu entfernen vermag (ib. p 103).
In Hoppe-Seyler's und seines Schülers Weyl’s Arbeiten ist es sehr schwer
denn Sinn der verchiedenen Benennungen zu erfassen und einen Unterschied zwi¬
schen denselben ausfindig zu machen. Beweist dies nicht auch die Identität der
Produkte, denen diese Benennungen beigelegt worden sind? Im Jahre 1870 schrieb
Iloppe-Seyler (01 p. 190), dass die ausgeschiedenen Globuline unter dem Einfluss
von Wasser sich in Albuminate verwandeln, nimmt jedoch später (1877) an. dass
das Seroglobin durch schwache Alkalilösungen nicht verändert, aber durch con-
centrirtere in ein Alkalialbuminat übergeführt wird (63 p. -122)! Unter dem Wort
Alkalialbuminat versteht Weyl Sovka’s Protein, mit welchem letzterer (p. n. 650)
das Neutralisationsprodukt sowohl einer Alkali- als einer Säureverbindung des Pro¬
teins bezeichnet; doch schlägt Weyl vor, das Wort „Protein“ in der Mehrzahl zu
gebrauchen, um es nicht mit Mulder’s Protein zu verwechseln. Ferner teilt Weyl
Hoppe-Seyler’s Ansicht, dass die weiter unten zu nennenden Präparate sich in Pro¬
tein verwandeln. Ausserdem verändere sich hier das Globulin unter dem Einflüsse
der Säuren und Alkalien und gehe in einen Zustand über, in welchem es sich
von der im Globulin durch Wasser hervorgebrachten Modification in nichts unter¬
scheide (ib. p. 72 und p. n. 94).
Auch Monier (97 p. 0; 9S p. 408) versucht zwischen den Reaktionen der
Neutralisationsniederschläge aus den alkalischen und den sauren Protemlüsungen
einen Vergleich zu ziehen. Was die Reaktionen der ersteren anbetrifft, so ist davon
schon die Rede gewesen (71—5 A’s.V 81—5 p. 97). Die sauren Lösungen erhielt Mürner
folgendermaassen: 1) jedes Eiweiss wurde mit 75—200 cc. 0,1—0,25° 0-iger Salzsäure
versetzt, und das Gemenge im Wasserbade 3—12 Stunden lang envärmt. Die erhaltene
saure Lösung neutralisirte man mit Ammoniumcarbonat, löste den Niederschlag wie¬
der in verdünnter Säure auf und fällte ihn mit demselben Salze aufs neue aus. Bei
weniger langer Einwirkung der Säure, 1— 2 St.—wurde ein weniger lösliches Prä¬
parat erhalten; 2) aus Hechtmuskeln bereitete man eine säurehaltige Lösung in
0.1%-iger Salzsäure; 3) aus Fibrin wurde eine Lösung nach dem Hoppe-Seyler'-
schen Verfahren durch Einwirkung von concentrirter Salzsäure bei Zimmertemperatur
oder bei 40° dargestellt. „Die mehr oder weniger gefärbte Lösung2) wur¬
de mit dem 2-3-fachen Volum Wasser gefällt“ (98 p. 471). der Xiederscldag in
Wasser aufgelöst und die erhaltene Lösung schliesslich mit Ammoniumcarbonat
neutralisirt; der Niederschlag mit Wasser gewaschen; 4) auf dieselbe Art stellte man
ein analoges Produkt auch aus geronnenem Serumprotein dar s). Um die Reaktion
sowohl dieser als auch der Neutralisationsniederschläge aus einer alkalischen Pro¬
teinverbindung zu erkennen, stellte Mürner mit rotem Lakmus gefärbte Visitenkarten
') „Dieselbe Beschaffenheit nimmt der Nieder¬
schlag schon von Anfang an, wenn zu viel Saure
zugesetzt oder eine zu concentrirte Caseinlösung
in Arbeit genommen wird“ (47 p. 103).
;) Die mehr weniger gefärbte Lösung wurde
mit den 2—3 fachen Wasser gefällt (97 p. 471)
0 „In derselben Weise habe ich es auch aus
coagulirtem Serumeiweiss gewonnen“ (47 p. 1G3).