VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
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scheidet. Das in Chlorwasserstoffsäure aufgelöste Casein wurde durch Neutralisation
ausgefällt, und der Niederschlag löste sich in einem Ueberschuss des fällenden Agens
(ib. p. 581) auf.
Das, was Liebig und Strecker blos flüchtig beobachteten, unterwarf Parkes
einem genaueren Studium (112 p. 84; 113 p. 28). Im Jahre 1850 fand er, dass,
wenn in stark mit Salzsäure angesäuertes Blutserum Kochsalzkrystalle eingetra¬
gen werden, in dem Maasse, wie dieselben sich auflOsen, Protein sich um sie herum
ausscheidet ‘). Umschütteln des Gemenges bewirke Auflösung sowohl der Salzkry-
stalle als auch des Proteinniederschlags. Wird aber eine genügende Salzmenge zu¬
gesetzt, so gewahre man schon Auflösung des Proteins nicht mehr, und es lasse
sich im Filtrat nicht nachweisen 2)!
Zugleich beobachtete Parkes, dass in diesem Falle die Säure und das Salz
einander gleichsam ergänzen: je mehr Säure genommen wird, desto weniger Salz
bedürfe es zur Fällung des Proteins und umgekehrt. Die Rolle des Kochsalzes
könne irgend ein anderes Neutralsalz, Kalium, Natrium- oder Magnesiumsulfat, Na¬
triumnitrat, Chlorkalium, übernehmen. Interessant ist aber, dass Parkes bei gleich¬
zeitiger Einwirkung von Essigsäure und Kaliumacetat keine Niederschläge erhielt.
Auch Natriumphospat gebe mit Essigsäure keine Fällung, und sei sogar der Fällung
durch Kochsalz in einem gewissen Maasse hinderlich 3). Mit demselben Erfolge
könne Essigsiiure durch eine andere ersetzt werden 4).
Fast zu derselben Zeit wie Parkes gelangte Melsens, wrenn auch durch in
umgekehrter Reihenfolge veranstaltete Versuche, zu denselben Resultaten (91 p. 247).
Melsens trug in die prote'inhaltigen Flüssigkeiten Salze ein und verlieh ihnen da¬
durch die Eigenschaft, durch Essigsäure und Phosphorsäure gefällt zu werden, während
doch Unfällbarkeit5) der prote'inhaltigen Flüssigkeiten durch diese Säuren das sog.
historische Albumin charakterisirte. Dabei bemerkte Melsens, dass die durch Phos¬
phorsäure erzeugten Niederschläge in einem Ueberschuss derselben löslich waren,
was bei der Essigsäure nicht der Fall sei. In demselben Jahre (1850) wies auch
Lehmann (78 p. 342) auf die Fällbarkeit einer sauren Proteinlösung durch neu ¬
trale Salze, aber schon beim Erwärmen, hin; so sollen proteinhaltige Flüssigkeiten
mit einer im Ueberschuss genommenen organischen Säure beim Kochen nicht ge¬
rinnen, wird aber vorher Natriumsulfat, Kochsalz oder Salmiak zugesetzt, so ent¬
stehe beim Kochen ein Niederschlag.
1. P a n u m’s Arbeiten. Eine für jene Zeit sehr schwere Aufgabe stellte sich
Panum, indem er unternahm das Verhalten folgender Körper zu einander aufzu¬
klären: 1) des seinen Eigenschaften nach damals noch wenig bestimmten Seroglo¬
bins, oder Serumcaseins (AkM 48 — 60 p. 108), wie Panum es nannte; 2) der säure-
*) „If the undiluted serum of the blood be
strongly acidified with acetic acid, no change of
results, or a very slight haze is produced. If
large fragments of chloride of sodium are now
dropped into this fluid, the following changes
occur. Almost immediately the sharp angles of
the salt disappear, the fragment increases in size,
and becomes rounded in form, from the deposit
upon its surface of a coating af albumin“ (112 p.
84).
-) „If chloride of sodium be now added to
saturation, the whole of the albumen is thrown
down, and the liquid, which can be filtered of the
precipitate, gives no indication of albumen or the
very merest trace“ (112 p. 84).
3) „It is an interesting point that the common
phosphate of soda (2 atoms of fixed base) not
only gives no precipitate by itself, or with acetic
acid, but appears to a certain extent to dissolve
that given by the chloride of sodium (112 p. 85).
On the contrary, no precipitate can be obtained
with acetate of potash and acetic acid“ (112 p.
84).
*) „Other acid may be substituted for the ace¬
tic“ (ib).
5) „En changeant la constitution physique des
liquides albumineux par des additions des sels
solubles, on rend l’albumine précipitable par
l’acide phosphorique à 3 équivalents d'eau, et
par l’acide acétique“ (91p. 247).