Bauhaus-Universität Weimar

Über einige Nitroderivate von Proteinen. 9 
dein Gehalt an Arginingruppen entspricht, und dieser Überschuh 
an Nitroamingruppen ist sogar noch größer, als die angeführten 
Zahlen erkennen lassen, denn es war bei der Hydrolyse des 
Nitroedestins noch eine gewisse Menge nicht nitrierten Argi- 
nins aufgefunden worden (siehe oben S. 3): ein Teil des 
Arginins war der Nitrierung entgangen. 
Nach den heute vorliegenden Untersuchungen sind außer 
dem Arginin nur noch zwei Proteinbausteine bekannt, welche 
die Nitrogruppe beim Nitrieren des ganzen Proteinmoleküls 
aufnehmen, nämlich das Tyrosin (Inouye)1) und wahrscheinlich 
das Phenylalanin2). Beide können jedoch ihrer Konstitution 
nach nicht als Ursprung des Stickoxyduls betrachtet werden. 
Zum Überfluß haben wir uns durch einen mit 0,5 g Nitrotyrosin 
ausgeführten Versuch davon überzeugt, daß dieser Körper unter 
den oben angeführten Bedingungen mit Natronhydrat kein Gas 
entwickelt. 
Die nächstliegende Erklärung dieser Ergebnisse ist die, 
daß außer der Guanidingruppe des Arginins noch eine andere 
Guanidingruppe im Edestinmolekül vorkommt, welche die Nitro¬ 
gruppe unter Bildung eines Nitroamins aufnimmt. Diese An¬ 
nahme liegt um so näher, da nach den Untersuchungen von 
Otori3) im Pseudomucin, wahrscheinlich auch im Casein und 
in der Gelatine neben dem Arginin noch ein zweiter Guanidin¬ 
kern vorhanden ist. 
IV. 
Läßt man statt der Natronlauge wässeriges Ammoniak 
auf das nitrierte Clupein einwirken, so bildet sich ein Körper, 
welcher zum Unterschied von dem durch Natronhydrat oder 
Barythydrat erhaltenen Reaktionsprodukt schwer löslich ist, 
aber auch in diesem Falle wird die Guanidingruppe aus dem 
Proteinrest abgespalten, wie die folgenden Untersuchungen zeigen. 
l) Inouye, Diese Zeitschrift, Bd. 81, S. 81 (1912). 
*) Nencki und Sieber, Ber. d. dlsch. ehern. Ges., Bd. 18 (1885). 
s. m. 
3) Otori, Diese Zeitschrift, Bd. 42(1904), S.453,Bd.43(1004), S.74.
        

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