Bauhaus-Universität Weimar

Titel:
Verhalten der Kohlenhydratphosphorsäureester im Tierkörper: Nach Versuchen von E. Thorin und D. Johansson
Person:
Euler, Hans
PURL:
https://digitalesammlungen.uni-weimar.de/viewer/image/lit19537/21/
Verhalten der Kohlenhydratphosphorsäureester im Tierkörper. 395 
aufweisen, so werden sich auch die Reaktionen, welche zu diesem 
Ansatz führen, gegenseitig beeinflussen, und zwar wird die 
Wechselwirkung zwischen Phosphorsäure- und Stickstofliimsatz 
auch dann stattfinden, wenn sich keine Retentionen bemerkbar 
machen. Es können ja, auch wenn keine Retentionen zustande 
kommen, sehr wichtige quantitative und qualitative Beein¬ 
flussungen des StolTwechsels eintreten. 
Anderseits wissen wir bereits, daß eine Reihe von 
Enzymreaktionen teils durch anorganische, teilsdurch 
organische Phosphate beeinflußt werden. 
Es sei zunächst an die Rolle der Phosphate als Aktiva¬ 
toren oder Koenzyme erinnert. Sie sind zum Teil unentbehr¬ 
lich für das Zustandekommen von Enzymwirkungen, z. B. der 
alkoholischen Gärung. 
Die mit der Gärung verwandte Glykolyse im Tier¬ 
körper wird nach Rona und Döbling durch Phosphate be¬ 
schleunigt. 
Die Beeinflussung der Amylase durch Phosphate, besonders 
Lecithin ist noch nicht genügend aufgeklärt. Nach Gentanni,* 2) 
Lapidus,3) und Minami4 *) aktivieren die Phosphatide des Ei¬ 
gelbes die Amylase in recht hohem Grade. Ferner spielen Phos¬ 
phate nach Roger,0) Bang6) u. a. eine aktivierende Rolle bei 
der Stärkespaltung. 
Nach einer Untersuchung, welche Tschernoruzki7) auf 
Veranlassen von Frau N. Sieber angestellt hat, werden im 
Tierkörper eine Anzahl von Enzymwirkungen durch Nuclein- 
säurenatrium aktiviert, so besonders Amylase, Lipase u. a. 
‘) Biochem. Zeitschr., Bd. 32, S. 504, 1911. Dagegen wird der 
oxydative Zuckerabbau im Tierkörper nach Lob (Biochem. Zeitschr. 
Bd. 32, S. 43, 1911) durch anorganische Phosphate, aber nicht durch or¬ 
ganische Phosphate wie Lecithin, Dinatriumglycerinphosphat beschleunigt. 
Letztere Substanzen wirken im Gegenteil hemmend. 
*) Biochem. Zeitschr., Bd. 29, S. 389, 1910. 
s) Ebenda, Bd. 30, S. 39, 1911. 
4) Ebenda, Bd. 39, S. 355, 1912. 
6) C. r. Soc. Biol., Bd. 62, S. 1070, 1907. 
6) Biochem. Zeitschr., Bd. 32, S. 417, 1911. 
7) Biochem. Zeitschr., Bd. 36, S. 363, 1911.
        

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