Bauhaus-Universität Weimar

Titel:
Weiterer Beitrag zur Kenntnis des Verlaufs der fermentativen Polypeptidspaltung. V. Mitteilung
Person:
Abderhalden, Emil A. H. Koelker
PURL:
https://digitalesammlungen.uni-weimar.de/viewer/image/lit18703/1/
Weiterer Beitrag zur Kenntnis des Verlaufs der fermentativen 
Polypeptidspaltung. 
V. Mitteilung. 
Von 
Emil Abderhalden und A. H. Koelker. 
Mit 'i Kurveiizeichnungen. 
(Aus ilrni chemischen Institut der Universität Berlin.i 
il)er Redaktion zugegangen am 1*. März 100H.) 
In unserer letzten Mitteilung1) haben wir Versuche be¬ 
gonnen, um festzustellen, an welcher Stelle die peptolytisehen 
Fermente optisch-aktive Polypeptide angreifen. Wir wählten 
Kombinationen, deren Spaltprodukte unter sich ein verschiedenes 
optisches Verhalten zeigen und auch anders drehen als das 
ursprüngliche Polypeptid selbst. Wir hatten 1-Leucyl-glycyl- 
d-alanin und Glycyl-d-alanyl-glycin mit einem Gemisch von 
Pankreassaft und Darmsaft gespalten. Diese Untersuchung haben 
wir fortgesetzt und auf die folgenden Polypeptide ausgedehnt: 
d-Alanyl-glyein, d-Alanyl-glycyl-glycin, d-Alanyl-glv- 
eyl-glyeyl-glycin. Wir suchten einmal die Frage zu ent¬ 
scheiden, an welcher Stelle das Ferment zuerst diese Polypeptide 
angreift. Diese Fragestellung gilt für die letzteren beiden Poly¬ 
peptide. d-A1 a u y 1 -gl y c yl-gl y ein zeigt [a]2“" = -f- 30,0°, während 
il-Alan yl-gly ein f)0° nach rechts dreht, und Glycyl-glycin op¬ 
tisch inaktiv ist. Hier war aus dem optischen Verhalten nach 
Zusatz der Fermentlosung leicht zu entscheiden, welche Amino¬ 
säure zuerst abgespalten wird. Schon etwas schwieriger liegen 
die Verhältnisse beim Tetrapeptid. d-Alanyl-diglycyl-glvcin hat 
[a]2') = -f- 22,4°. Würde Glvkokoll abgespalten, dann würde
        

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