Bauhaus-Universität Weimar

Hydrolyse des Hordeins. 
Von 
Dr. A. Kleinsiiimitt. 
Mittvrlunjj au* ifüriiiigtj-'-hbtri. Luborat. dor Kjrl. Uvhn. Hochschule in München,. 
(Der Heilakiion /.ugepangen am £A. November lÿn7.i 
Aus der großen Anzahl der bekannten Eiweißkörper lassen 
sieh 3 Proteine pflanzlichen Ursprungs, nämlich das Gliadin 
aus Weizen, das Hordein aus Gerste und das Zein aus Mais 
durch ihr ungewöhnliches physikalisches Verhalten in eine Gruppe 
zusammenfassen, Alle drei sind nämlich in Wasser wenig oder 
gar nicht, in verdünntem Alkohol dagegen leicht löslich. 
Während das Zein gleich als einheitlicher Körper erkannt 
wurde, glaubte Kitthausen, daß die alkohollöslichen Proteine 
des Weizens und der Gerste aus je 3 verschiedenen Körpern 
zusammengesetzt seien, die man nach seinen Angaben durch 
fraktionierte Fällung erhalten kann (Ritthausen, Die Eiweiii- 
kürper der ( ietreidearten, Hülsenfrüchte und Ölsamen, Bonn 1872 . 
Kr nennt die des W eizens Gliadin. Glutenfibrin und Mucedin. 
die der Gerste Glutencasein, Glutenfibrin und Mucedin. 
Osborne und seine Mitarbeiter haben diese Angaben 
berichtigt und in sehr exakter, einwandfreier Weise den Nach¬ 
weis geführt, daß es sich jeweils nur um einen Körper handelt, 
den sie dann Gliadin bezüglich Hordein nannten (Griesmavci. 
Die Proteide der Getreidearten, Hülsenfrüchte und Ölsamen. 
Heidelberg 1HH7). 
Gliadin und I lordein lassen sich durch ihre physikalischen 
Eigenschaften nicht oder fast nicht unterscheiden, weshalb manche 
Forschet sie für identisch hielten. 
Nur mittels Klementaranalyse sorgfültigst gereinigter Pi i- 
paratc konnte Osborne (1. c.) einen geringen Unterschied in 
d(T Zusammensetzung fest stellen, weshalb er die Ansicht au~ 
sprichl, daß cs sieh nicht um den gleichen Körper bandelt 
*) Vgl. Hydrolyse des Hordeins. inaug.-Diss.. Heidelberg 1P07
        

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