Bauhaus-Universität Weimar

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und Chymosin. 
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Daraus geht hervor, däß die Lahwirkung eine Proteolyse 
ist, welche aber nicht ohne weiteres der Bildung von Albumosen 
z B. aus Hühnereiweiß gleich gestellt werden darf. Wenn das 
Enzym, sei es Handelslab oder möglichst gereinigtes Pepsin, 
bei neutraler oder schwach saurer Reaktion auf Casein wirkt, 
lindet eine Spaltung statt in Paracasein A, Paracasein B und 
ein drittes Produkt, vorläufig Substanz C genannt. Erst viel 
-pàter. falls wenigstens das Paracasein A bei Abwesenheit von 
Kalksalzen in Lösung bleibt, kommt es zur Bildung von pri¬ 
mären Albumosen. In derselben Zeit aber bildet das Knzym 
U i der gleichen Beaktion der Lösung auch aus gekochtem 
Hühnereiweiß zwar eine geringe, aber doch nachweisbare Menge 
primärer Albumosen. Ks ist also nicht das Enzym, welches 
Une Sonderstellung einnimmt, sondern das Casein. Von den 
anderen bekannten Eiweißstoffen unterscheidet es sich dadurch, 
Haß es sehr leicht einer zwar geringfügigen Spaltung unterworfen 
ist Wie Van Herw erden fand, wird in Lösungen von sorgfältig 
nach Hammarsten gereinigtem Casein bei Körperwärme, selbst 
"hne irgend welchen Enzymzusatz die Substanz C hr geringer 
Menge abgespalten. Die Eigentümlichkeit des Paracaseins A, 
hei Anwesenheit von Kalksalzen als eine unlösliche Gallerte 
auszufallen, macht eben bei Casein die Proteolyse schon augen¬ 
fällig in einer Phase, in welcher sie sich bei anderen Eiweiß- 
'toffen noch der Beobachtung entzieht. 
Es scheint mir deshalb am besten den Beobachtungen 
♦ ntsprechend, die Labung der Milch als den Ausdruck der an¬ 
fangenden Pepsinverdauung des Caseins zu betrachten. Bei 
Anwesenheit einer genügenden Konzentration von H-Ionen geht 
dieselbe bald weiter; andernfalls scheidet sich, wenn Kalk¬ 
st Ize vorhanden sind, der Käse aus. 
Bei dieser Auffassung ist es auch nicht sonderbar, daß 
allerhand proteolytische Enzyme Gerinnung der Milch hervor- 
»'Jfen können, auch wenn sie unter natürlichen Verhältnissen 
"ifinals mit Casein in Berührung kommen. Bit? Eigentümlichkeit 
P (,ann in dem Casein, nicht in dem Enzvm zu suchen. 
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