Bauhaus-Universität Weimar

Gleichgewicht und Endzustand bei Enzymreaktionen. 
Von 
‘ H. Euler. 
(Aus dem chemischen Laboratorium der Hochschule Stockholm.) 
(Der Redaktion zugegangen am 16. Mai 1907.) 
Die vielfachen Bearbeitungen der Enzymreaktionen in den 
letzten Jahren haben zu dem jetzt wohl allgemein anerkannten 
Ergebnis geführt, daß die Enzyme als Katalysatoren zu betrachten 
sind, also als Stoffe, welche schon in geringer Konzentration 
imstande sind, freiwillig verlaufende Reaktionen zu beschleu¬ 
nigen. In welcher Weise diese Beschleunigung stattfindet, also 
die Theorie der Enzym Wirkung ist wie die Theorie der Kata¬ 
lyse im allgemeinen noch nicht ausgearbeitet. 
Was letztere betrifft, so glaube ich neue Stützpunkte für 
eine früher gegebene Darstellung der katalytischen Reaktionen 
gefunden zu haben. Die Verbindung zwischen Ester bezw. Rohr¬ 
zucker und Mineralsäure, welche die reagierenden (aktiven) 
Moleküle bezw. Ionen bei der Hydrolyse dieser Körper aus¬ 
macht, haben sich bei der katalytischen Aufspaltung des Gly¬ 
cinanhydrids nachweisen bezw. messen lassen. Anderseits haben 
Versuche ergeben, daß racemischer Weinsäureester durch optisch 
aktive Säuren asymmetrisch gespalten wird, ein Resultat, das 
kaum anders gedeutet werden kann als durch die Annahme, 
daß sich die Verbindungen des optisch aktiven Katalysators mit 
den beiden Antipoden durch ihre Konzentration und Reaktions¬ 
fähigkeit unterscheiden. 
Bezüglich der Enzymwirkungen sind zahlreiche Forscher 
durch verschiedenartige Überlegungen zu dem Resultat gekom¬ 
men, daß die enzymatischen Spaltungen durch Verbindungen 
A) Aus K. Svenska Yet. Akad. Arkiv f. Kemi, Bd. II, 1907.
        

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