Bauhaus-Universität Weimar

Titel:
Die Affinitätskonstanten einiger Eiweißspaltungsprodukte
Person:
Kanitz, Aristides
PURL:
https://digitalesammlungen.uni-weimar.de/viewer/image/lit18331/20/
Die Affinitätskonstanten einiger Eiweißspaltungsprodukte. 495 
Lin \ ergleich der Dissoziationskonstanten des Lysins mit 
denen des Leucins (S. 491) zeigt, daß durch Eintritt der zweiten 
Aminogruppe die Basedissoziationskonstante des Leucins ca. 
o X 104 mal sich vergrößert hat, während die Säuredissoziations¬ 
konstante nur 10 mal kleiner geworden ist. 
Das Guanidin ist eine äußerst starke Base1 ) und deswegen 
i."t es erklärlich, daß durch dessen Eintritt die Aminovalerian- 
säure (deren Säuredissoziationskonstante ungefähr gleich der 
des Leucins sein wird) die Säureeigenschaft völlig eingebüßt hat, 
also das Arginin keine Säure ist. 
Die zweite Basedissoziationskonstante ist sowohl beim 
Arginin wie beim Lysin und Histidin (S. 490) sehr viel kleiner 
als die erste. Das ist auch bei der Asparaginsäure der Fall, 
deren zweite Säuredissoziationskonstante aus der von Winkel¬ 
blech (1. c.) gemessenen Mol-Leitfähigkeit des Asparaginsäure- 
dinatriums sich nach der in dieser Arbeit gebrauchten Rechnungs¬ 
weise zu 1,8 X 10 10 ergibt. 
Leipzig, März 1906. 
x) Bredig (1. c.), S. 317. 
) Berechnung der zweiten bäuredissoziationskonstante der Asparagin- 
säure aus der Mol-Leitfähigkeit des Asparaginsäuredinatriums: 
■ 
Mv 
Mv 
9s»oh T 
100 x 
kbb U 
32 
152,5 
148 
276 
3,5 
2,5 X104 
64 
165,4 
156 
282 
7.5 
1,05 
128 
176,6 
168 
285 
8.9 
1.5 
256 
187,1 
174 
286 
11,7 
1,65 
512 
198,7 
182 
288 
15,8 
1.1 
1024 
206,3 
186 
- 
289 
19.8 
2,1 
1,65 X 10* 
Für p, ist Winkelblech’s Messung (1. c.) der Leitfähigkeit des 
Asparaginsäurenatriums eingesetzt. pv ist das Doppelte der von Win¬ 
kelblech geschätzten Äquivalent-Leitfähigkeit des nichthydrolysierten 
Asparaginsäuredinatriums.
        

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