Bauhaus-Universität Weimar

Titel:
Die Affinitätskonstanten einiger Eiweißspaltungsprodukte
Person:
Kanitz, Aristides
PURL:
https://digitalesammlungen.uni-weimar.de/viewer/image/lit18331/18/
Die Affinitätskonstanten einiger Eiweißspaltungsprodukte. 493 
v = 1024 nicht über f>0°/o hydrolysiert ist. Die Säuredisso¬ 
ziationskonstante des Lysins beträgt somit ea.t_2X10-“. 
Aus der Methylacetatkatalyse in Gegenwart von Lysin- 
dichlorid ergibt sich (wie Tabelle VIII zeigt) kbb/kw zu 150. Dieser 
Wert wird auch durch die in Tabelle IX mitgeteilten Leitfähig¬ 
keitsmessungen am Lvsindichlorid bestätigt. 
Tabelle VIII. 
Methylacetatkatalyse in Gegenwart von Lysirrdichlorid. 
v = 20 
» 
cc 
G 
0 
1,03 
- 
2 527 
4,79 
X10 
3 955 
6,50 
4,80 
5 397 
8,10 
4,84 
0 838 
9,36 
4,93 
9 G14 
11,25 
4,89 
11457 
12,29 
4,95 
14 355 
13,46 
4,94 
17 194 
14.25 
+,X9 
00 
16,48 
4,88 X 10' 
100 x 30,8 
kbb/kw — 140 
v = 10 
H er C 
0 
2,00 
2534 
1 7,08 
7,02 x nr5 
2838 
7,70 
7,05 
3960 
9,33 
7.05 
4281 
9,76 
7,08 
5571 
11,22 
7,08 
7153 
12,Gît 
7,15 
.! 
oo 
17,45 
— 
! 
( 
1 
1 t • ■ 
! 7.07X10“ 5 
I 
100 x = 
1 
22,4 
^li/kvf :— 153 
Tabelle IX. 
Leitfähigkeitsmessungen am Lysindichlorid. 
V 
M, 
Ml>g 
UV 
WHCI 9i 
' 
100 x . 
, • 
^Mi/kw 
64 
331,0 
330 
• 210,0 
468 
. 
•ki.o 
154 
128 
377,4 
374 
221,4 
477 
«1,0 
134 
256 
417.6 
416 
• 
231,4 
7 i 
484 
73,6 
125 
512 
4-16,0 
4-15 
239,8 
491 
82,1 
136 
1024 
464.0 
464 
2 46,2 
497 
85,9 
214 
.
        

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