Bauhaus-Universität Weimar

Titel:
Zur Kenntniss der Bindung des Schwefels in den Proteinstoffen
Person:
Mörner, K. A. H.
PURL:
https://digitalesammlungen.uni-weimar.de/viewer/image/lit17591/44/
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K. À. II. Murner. 
Freiwerden von Ammoniak, auftreten kann, «wenn man zur 
absolut neutralen Lösung dos Albumins (Serumalbumins) I. 
absolut neutrale Ammoniumsulfatlösung bis zur Abscheidung 
der Krystalle zusetzt. » Kr beobachtete dabei ein Freiwerden 
von Ammoniak. «Setzt man das Umkrystallisiren fünf- bis 
sechsmal fort, so wird die Mischung von Eiweisslösung und 
Ammoniumsulfat allmählich mehr oder weniger sauer.» Er 
findet auch, dass bei der Dialyse der neutralisirton Eiweiss- 
lösung die Boaetion mehr und mehr sauer wird. Er schliesst, 
dass das Amrnoniumsulfat an Eiweiss Schwefelsäure abgibt, 
wodurch Ammoniak frei wird, während die an Eiweiss ge¬ 
bundene Schwefelsäure mit dem Eiweiss krystallinisch abge¬ 
schieden wird. 
Ob auch die Krvstalle des Serumalbumins (wie das 
coagulirte Albumin) aus einem Sulfat bestehen, habe ich noch 
nicht näher untersucht. Die Beobachtungen von Meyer 
sprechen zu Gunsten einer solchen Annahme. Das oben ge¬ 
schilderte eigonthümliehe Verhalten der Krystalle gegen Wasser, 
wodurch sie denaturirt zu werden scheinen, kann auch in 
diesem Sinne gedeutet werden. Als Stütze für diese Annahme 
will ich auch die neuen Untersuchungen von Th. Osborne1) 
anführen. Osborne hat gefunden, dass der Eiweissstofî 
Kdestin aus Hanfsamen, wenn er aus einer Salzlösung kry- 
stallisirt, (‘ine salzartige Verbindung bildet, in welche die 
Säure des gebrauchten Salzes eingeht. Die Krystalle enthalten 
also hauptsächlich Salzsäure, wenn sie aus Kochsalzlösung kry- 
stallisirten, und hauptsächlich Schwefelsäure, wenn sie aus 
einer SuIfätlösung ausgeschieden wurden. Von diesen Verbin¬ 
dungen ist die schwefelsaure Verbindung weniger löslich. Ausser 
diesen in Wasser unlöslichen Verbindungen (in welchen die 
Säuremenge variiren zu können scheint) gibt das Eiweiss auch 
mit mehr Säure lösliche salzartige Verbindungen, welche wohl 
den für andere Ei Weissstoffe schon früher beschriebenen Säure¬ 
verbindungen analog sind. 
0 Th. 15. Osborne. Zéitschr. f. physiol. Chemie, Hd. XXXIII. 
im, s. 2 »o.
        

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