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Der Unterschied ist éclatant in der That, und wenn man
berücksichtigt, dass Myosin im Stande ist, wenn auch in
kleinerem Maasstabe, Platin ohne Chlor (wie dies im Albumin
geschieht) festzuhalten (vielleicht an der Stelle des durch
den Ueberschuss der Säure abgerissenen Calcium) und dass
also ein Theil des fixirten Platins sich auf diese Weise im
Molecül vorfindet, so wird es mehr als blos wahrscheinlich,
dass die analysirte Verbindung des salzsauren Myosins mit
Plalinchlorld das ganze Chlor und den grössten Theil des
Platins im Zustande einer Amidoplatinchloridverbindung
enthält.
Es wird also höchst wahrscheinlich, dass Myosin (und
auch alle seine säurebindenden Abkömmlinge) so zu sagen,
offene Amidogruppen oder ihre Derivate im Molecül enthält,
durch welche sie mit Mineralsäuren Verbindungen einzugehen
vermögen.
Schwerer und unsicherer geht es mit der Aufklärung
der Verbindungsart des Calciums im Myosin, doch führe ich
hier Alles das vor, was ich beobachtet habe. Wäre Calcium
im Myosin durch Carboxylgruppen festgehalten, so müsste
Syntonin ausgeprägt saure Eigenschaften zeigen, wie z. B.
Casein, oder wie die von mir beschriebenen sauren Protalb-
stoffe1), welche eben unter Abspaltung (unter anderem) von
Calcium aus indifferentem Eieralbumin entstehen. Syntonin
zeigt aber gar keine sauren Eigenschaften. Man muss also
annehmen, dass das Calcium durch solche Atomgruppen fest¬
gehalten wird, welche nur ganz schwach saure Eigenschaften
äussern können. Um ihre Natur annähernd zu bestimmen,
müssen wir möglichst genau und in mannigfaltiger Hinsicht
diejenigen Eigenschaften des Myosins und seiner Umwand-
lungsprödukte kennen lernen, welche die Gegenwart von
bekannten, oder wenn auch unbekannten, aber bestimmten
Atomgruppen im Molecül angeben. So z. B. müssen die
Millon’sche, die Biuret-und die Pettenkofer’sche Reaction,
welche von ganz bestimmten, wenn auch der Constitution
*) Moniteur k>c. cit., u. Journal d. russischen chemischen Gesell¬
schaft 1879, Nr. 3 und 4.